Sisältö
- Yleiset aminohappotiedot
- Aminohappojen perusrakenne
- Aminohappojen luokat
- Hydrofobiset aminohapot
- Hydrofiiliset aminohapot
- Varatut aminohapot
- Amfipaattiset aminohapot
Aminohappoja ovat yksi elämän neljästä päämakromolekyylistä, muut ovat hiilihydraatit, lipidejä ja nukleiinihapot. Ne palvelevat pääasiassa monomeerisiä yksiköitä proteiineja. 20 luonnossa esiintyvää aminohappoa löytyy kaikista elävistä esineistä bakteereista ihmisiin.
Koska aminohapot tekevät proteiineista ja proteiineista suurimman osan kehon massasta, nämä hapot ovat kirjaimellisesti tavaraa, josta ihmiset (ja muut eläimet) valmistetaan.
Yhden tai useamman aminohapon puutteet voivat johtaa epätäydellisiin tai huonosti rakennettuihin kudoksiin, ja niiden uskotaan myös olevan rooli joidenkin syöpien synnyssä.
Yleiset aminohappotiedot
Ihmiskeho kykenee syntetisoimaan 10 näistä hapoista, mutta muut 10 on saatava ravintolähteistä, ja siksi niitä kutsutaan välttämättömät aminohapot. Näitä tarjotaan joskus välttämättöminä aminohappolisäaineina.
Aminohappoja, joita elin voi valmistaa, kutsutaan ei-välttämättömät aminohapot, hiukan harhaanjohtava termi, koska elin itse asiassa vaatii heitä.
Jokaisella aminohapolla on sekä iso kirjain lyhenne että kolmen kirjaimen lyhenne (esim. tyrosiini kulkee sekä "tyr" että "Y"). Joskus aminohapot muutetaan sen jälkeen, kun ne ovat jo liittyneet proteiineihin (esimerkki on proliinin hydroksylointi).
Aminohapoista on tullut suosittuja ravintolisäaineita yleisestä terveydestä kiinnostuneiden ihmisten ja niiden ihmisten keskuudessa, jotka haluavat rakentaa lihasmassaa yhdistämällä painoharjoittelua ja ravitsemuksellisia toimia.
Aminohappojen perusrakenne
Kaikkien aminohappojen universaali rakenne on keskeinen hiiliatomi, jolla on karboksyyli ryhmä, an aminoryhmä, a vetyatomi ja "R" sivuketju joka vaihtelee siihen sitoutuneissa aminohapoissa aminohapoissa.
karboksyyliryhmä koostuu hiiliatomista, joka on kaksoissidottu happiatomiin ja sitoutuneena myös hydroksyyli (-OH) -ryhmään. Sitä voidaan esittää -CO (OH): na, ja se ansaitsee näille yhdisteille nimityksen "happo", koska hydroksyylikomponentin vetyatomi luovutetaan helposti, jättäen taakse -CO (O-) ryhmä.
Luonnosta löytyviä 20 aminohappoa kutsutaan alfa-aminohapot koska amino (-NH2) -ryhmä on kiinnittynyt karboksyylihapon alfahiileen, joka on -CO (OH) -ryhmän vieressä oleva hiili. Tämä hiili on myös yllä kuvattu "keskeinen" hiili.
Aminohappojen massa vaihtelee 75 grammasta moolia kohti (glysiini) 204 grammaan moolia kohti (tryptofaani) ja ovat keskimäärin pienempiä kuin sokerin sokeri (180 grammaa moolia kohti).
Jos jokaista aminohappoa havaittaisiin luonnossa samalla taajuudella, jokaisella olisi noin 5 prosenttia proteiinirakenteiden aminohapoista (100 prosenttia jaettuna 20 aminohapolla = 5 prosenttia aminohappoa kohti).
Todellisuudessa nämä esiintymistiheydet vaihtelevat hiukan yli 1,2 prosentista (tryptofaani ja kysteiini) vähän alle 10 prosenttiin (leusiini).
Aminohappojen luokat
"R"-sivuketjut, tai yksinkertaisesti R-ketjut, kuuluvat eri alakategorioihin, jotka sekä kuvaavat että määrittävät aminohapon biokemiallisen käyttäytymisen kokonaisuutena. Yksi yleinen menetelmä luokittelee aminohapot hydrofobinen, hydrofiiliset (tai polaarinen), peritään tai amfipaattisia.
hydrofobinen on peräisin kreikasta "vettä pelkäävälle", ja nämä kahdeksan aminohappoa on merkitty niin, että niiden sivuketjut ovat ei-polaariset, tarkoittaen, että niissä ei ole joko sähköstaattista nettovarausta tai epäsymmetrisesti jakautunutta varausta. Tämän ominaisuuden seurauksena hydrofobisia aminohappoja löytyy tyypillisesti proteiinien sisäosista, "turvallisia" vedeltä.
Samoin nämä hapot hydrofiiliset ikätovereilla on taipumus kokoontua proteiinien ulkopinnoille. Charged ja amfipaattisia Sillä välin molekyylit osoittavat omat hurmaa ja erityispiirteet.
Seuraavassa on luettelo yksittäisistä aminohapoista ja niiden erottavista piirteistä. Ne on esitetty yksinkertaisten kirjaimien mukaisessa järjestyksessä viittauksen helpottamiseksi, mutta jos päätät yrittää muistaa aminohappojen nimet, sinun on käytettävä mitä tahansa ryhmittelytapaa tai muuta harhauttamista, joka tekee tämän tehtävän mahdollisimman helpoksi.
Hydrofobiset aminohapot
Nämä kahdeksan aminohappoa on yleensä ryhmitelty toisiinsa ja niitä kutsutaan joskus "ei-polaarisiksi" hydrofobisten sijasta, vaikka ne tarkoittavat käytännössä samaa asiaa. He osallistuvat proteiinien sisustukseen van der Waals vuorovaikutukset, jotka ovat kuin kovalenttisia tai ionisia sidoksia, mutta paljon heikompia ja ohimeneviä.
Tryptofaani sisältyy joskus tähän ryhmään, mutta se on itse asiassa amfipaattinen.
Hydrofiiliset aminohapot
Näitä aminohappoja kutsutaan usein "polaarisiksi, mutta lataamattomiksi". Ne pistävät proteiinien ulkopinnat eivätkä kerää veden läsnä ollessa.
Varatut aminohapot
Nämä yhdisteet käyttäytyvät paljon hydrofiilisten (polaaristen) aminohappojen tapaan, koska ne ovat vuorovaikutuksessa helposti veden kanssa, mutta niiden nettovaraus on +1 tai -1. Tämä tekee niistä hapot (protonien luovuttajat) tai emäkset (protonin vastaanottajat) ihmiskehon pH: ssa tai happamuus.
Amfipaattiset aminohapot
"Amphipathic" tarkoittaa kääntäen kreikan kielen "tunneksi molemmat", ja nämä aminohapot voivat toimia sekä ei-polaarisina (hydrofobisina) ja polaarisina (hydrofiilisinä), melkein kuin pehmeäpalloilija, joka ei ole supertähti kannut tai taikina, mutta pystyy toimimaan molemmissa roolissa urheilussa, jossa useimpien pelaajien kapasiteetit ovat hyvin erikoistuneita.
Niillä ei ole nettovarausta, mutta sähkövarauksen jakautuminen näiden aminohappojen R-ketjuissa on selvästi epäsymmetrinen.