Sisältö
Entsyymit ovat kriittisiä proteiinimolekyylejä elävissä järjestelmissä, joita syntetisoitunaan ei yleensä muuteta muun tyyppisiksi molekyyleiksi, samoin kuin aineet, jotka otetaan polttoaineena ruuansulatuksessa ja hengityksessä (esim. Sokerit, rasvat, molekyylinhappi). Tämä johtuu siitä, että entsyymit ovat katalyyttejä, mikä tarkoittaa, että he voivat osallistua kemiallisiin reaktioihin ilman, että heitä muutetaan, aivan kuten julkisen keskustelun moderaattorina, joka liikuttaa osallistujia ja yleisöä ihannetapauksessa loppupäähän sanomalla väitteen ehdot ja lisäämättä kuitenkaan ainutlaatuista tietoa.
Yli 2000 entsyymiä on tunnistettu, ja kukin niistä on mukana yhdessä erityisessä kemiallisessa reaktiossa. Entsyymit ovat siis substraattispesifisiä. Ne on ryhmitelty puoli tusinaan luokkaan niiden reaktioiden perusteella, joihin he osallistuvat.
Entsyymin perusteet
Entsyymit sallivat valtavan määrän reaktioita kehossa olosuhteissa homeostaasintai yleinen biokemiallinen tasapaino. Esimerkiksi, monet entsyymit toimivat parhaiten pH (happamuus) tasolla lähellä pH: ta, jota kehossa normaalisti ylläpidetään, joka on alueella 7 (ts. Ei alkalinen eikä hapan). Muut entsyymit toimivat parhaiten matalassa pH: ssa (korkea happamuus) ympäristönsä vaatimusten vuoksi; esimerkiksi mahalaukun sisäpuoli, jossa jotkut ruuansulatuksessa käytettävät entsyymit toimivat, on erittäin hapan.
Entsyymit osallistuvat prosesseihin, jotka vaihtelevat verihyytymästä DNA-synteesiin ruoansulatukseen. Jotkut löytyvät vain soluista ja osallistuvat pieniin molekyyleihin liittyviin prosesseihin, kuten glykolyysi; toiset erittyvät suoraan suolistoon ja vaikuttavat irtotavaraan, kuten niellään ruokaan.
Koska entsyymit ovat proteiineja, joilla on melko korkeat molekyylimassat, niillä jokaisella on selkeä kolmiulotteinen muoto. Tämä määrittää spesifiset molekyylit, joihin ne vaikuttavat. Sen lisäksi, että suurin osa entsyymeistä on pH-riippuvaisia, niiden lämpötila on riippuvainen, mikä tarkoittaa, että ne toimivat parhaiten melko kapealla lämpötila-alueella.
Kuinka entsyymit toimivat
Useimmat entsyymit toimivat alentamalla aktivointienergia kemiallisen reaktion. Toisinaan niiden muoto tuo reaktantit fyysisesti lähelle toisiaan esimerkiksi urheilujoukkueen valmentajan tai työryhmän päällikön tyylillä saada aikaan tehtävä nopeammin. Uskotaan, että kun entsyymit sitoutuvat reagenssiin, niiden muoto muuttuu tavalla, joka destabiloi reagenssin ja tekee siitä alttiimman reaktion aiheuttamiin kemiallisiin muutoksiin.
Reaktioita, jotka voivat tapahtua ilman energian syöttämistä, kutsutaan eksotermisiksi reaktioiksi. Näissä reaktioissa tuotteiden tai reaktion aikana muodostuneiden kemikaalien tai kemikaalien energiamäärä on alhaisempi kuin reaktioiden aineosina toimivien kemikaalien. Tällä tavalla molekyylit, kuten vesi, "etsivät" omaa (energiatasoaan); atomit "mieluummin" ovat järjestelyissä, joissa kokonaisenergia on alhaisempi, aivan kuten vesi virtaa alamäkeen alhaisimpaan käytettävissä olevaan fysikaaliseen pisteeseen. Kaiken tämän suhteen on selvää, että eksotermiset reaktiot etenevät aina luonnollisesti.
Se tosiasia, että reaktio tapahtuu myös ilman panosta, ei sano mitään siitä, kuinka nopeasti se tapahtuu. Jos kehoon otettu aine muuttuu luonnollisesti kahdeksi johdannaiseksi, joka voi toimia suoran solun energian lähteenä, tämä ei tee vähän hyötyä, jos reaktio kestää luonnollisesti tunteja tai päiviä. Myöskään silloin, kun tuotteiden kokonaisenergia on suurempi kuin reagenssien, energiareitti ei ole tasainen alamäen kaltevuus kuvaajassa; Sen sijaan tuotteiden on saavutettava korkeampi energiataso kuin mitä ne aloittivat, jotta ne voivat "päästä yli kypärän" ja reaktio voi tapahtua. Tämä energian alkuperäinen investointi reagensseihin, joka maksaa tuotteiden muodossa, on edellä mainittu aktivoitumisen energiatai E.
Entsyymityypit
Ihmiskehossa on kuusi entsyymiryhmää tai luokkaa.
oksidoreduktaasit lisää hapetus- ja pelkistysreaktioiden nopeutta. Näissä reaktioissa, joita kutsutaan myös redox-reaktioiksi, yksi reagensseista luovuttaa elektroniparin, jonka toinen reagenssi saa. Elektroniparin luovuttajan sanotaan hapettuneen ja toimivan pelkistävänä aineena, kun taas elektroniparin vastaanottajan pelkistymisen yhteydessä sitä kutsutaan hapettavaksi aineeksi. Selkeämpi tapa laatia tämä on, että tällaisissa reaktioissa happea, atomia tai molemmat liikkuvat. Esimerkkejä ovat sytokromioksidaasi ja laktaattidehydrogenaasi.
transferaasit nopeus atomiryhmien, kuten metyylin (CH3), asetyyli (CH3CO) tai amino (NH2) ryhmiä yhdestä molekyylistä toiseen. Asetaattikinaasi ja alaniinideaminaasi ovat esimerkkejä transferaaseista.
hydrolaasit kiihdytä hydrolyysireaktioita. Hydrolyysireaktioissa käytetään vettä (H2O) jakaa sidos molekyylissä kahden tytärtuotteen luomiseksi, yleensä kiinnittämällä -OH (hydroksyyliryhmä) vedestä toiseen tuotteeseen ja yhden -H (vetyatomi) toiseen. Sillä välin uusi molekyyli muodostuu atomista, jotka -H ja -OH-komponentit ovat syrjäyttäneet. Ruoansulatusentsyymit lipaasi ja sakraasi ovat hydrolaaseja.
lyaasit lisää yhden molekyyliryhmän lisäämisen nopeutta kaksoissidoksessa tai kahden ryhmän poistamista läheisistä atomeista kaksoissidoksen luomiseksi. Nämä toimivat kuin hydrolaasit, paitsi että vesi tai vesiosat eivät syrjäytä poistettua komponenttia. Tämä entsyymiluokka sisältää oksalaattidekarboksylaasin ja isositraatti-lyaasin.
isomeraaseihin nopeuttaa isomerointireaktioita. Nämä ovat reaktioita, joissa kaikki reagenssin alkuperäiset atomit säilyvät, mutta ne järjestetään uudelleen muodostaen reagenssin isomeerin. (Isomeerit ovat molekyylejä, joilla on sama kemiallinen kaava, mutta erilaiset järjestelyt.) Esimerkkejä ovat glukoosifosfaatti-isomeraasi ja alaniini-rasema.
ligaaseista (joita kutsutaan myös syntetaaseiksi) lisäävät kahden molekyylin liittymisnopeutta. He yleensä suorittavat tämän hyödyntämällä energiaa, joka on saatu adenosiinitrifosfaatin (ATP) hajoamisesta. Esimerkkejä ligaasista ovat asetyyli-CoA-syntetaasi ja DNA-ligaasi.
Entsyymin esto
Lämpötilan ja pH: n muutosten lisäksi muut tekijät voivat johtaa siihen, että entsyymien aktiivisuus vähenee tai sammuu. Allosteerisena vuorovaikutuksena kutsutussa prosessissa entsyymin muoto muuttuu väliaikaisesti, kun molekyyli sitoutuu osaan siitä kauemmas siitä kohdasta, jossa se liittyy reagenssiin. Tämä johtaa toiminnan menettämiseen. Joskus tämä on hyödyllistä, kun tuote itse toimii allosteerisena inhibiittorina, koska tämä on yleensä merkki reaktiosta, joka on edennyt pisteeseen, jossa lisätuotetta ei enää tarvita.
Kilpailevassa estossa aine, jota kutsutaan säätelyyhdisteeksi, kilpailee reagenssin kanssa sitoutumiskohdasta. Tämä on samanlaista kuin yritetään laittaa useita työavaimia samaan lukkoon samanaikaisesti. Jos tarpeeksi näitä sääteleviä yhdisteitä liittyy riittävän suureen määrään läsnä olevaa entsyymiä, se hidastaa tai sulkee reaktioreitin. Tästä voi olla apua farmakologiassa, koska mikrobiologit voivat suunnitella yhdisteitä, jotka kilpailevat bakteeri-entsyymien sitoutumiskohtien kanssa, jolloin bakteerien on huomattavasti vaikeampaa aiheuttaa tauteja tai selviytyä ihmiskehossa.
Ei-kilpailukykyisessä estämisessä estävä molekyyli sitoutuu entsyymiin eri paikassa kuin aktiivinen kohta, samanlainen kuin mitä tapahtuu allosteerisessa vuorovaikutuksessa. Peruuttamaton esto tapahtuu, kun estäjä sitoutuu pysyvästi entsyymiin tai hajottaa sen merkittävästi, jotta sen toiminta ei palaudu. Hermokaasu ja penisilliini käyttävät molemmat tämäntyyppistä inhibointia, vaikkakin mielessä valtavasti erilaiset aikomukset.