Sisältö
Jopa pienimmätkin molekyylit tai organismit, joilla on nopea lisääntymisaika, voivat viedä kauan tutkittavan tuottamiseksi. Petrimaljassa olevien bakteerien reaktionopeus riippuu siitä, kuinka paljon reagenssia on, sekä entsyymien läsnäolosta. Riippumatta tapauksesta, voit käyttää yhtälöitä näiden biokemiallisten reaktioiden nopeuden määrittämiseen.
Entsyymin kinematics
Kemiassa, reaktionopeudet on kuvattu käyttämällä k arvot jotka mittaavat kuinka nopeasti reaktio tapahtuu reagensseista tuotteisiin. Reaktioissa, joissa käytetään katalyyttejä, biologisia yhdisteitä, jotka nopeuttavat reaktionopeutta, Kkissa, avulla voit määrittää reaktion enimmäisnopeuden. reaktion enimmäisnopeus, Vmax, kertoo kuinka monta molekyyliä muuttuu reaktion tuotteeksi, kun entsyymi liukenee täysin.
Entsyymit saavuttavat nämä suuret nopeudet alentamalla reaktion aktivointienergiaa, reaktion tapahtuessa tarvittavan energian määrää. Kun entsyymi sitoutuu substraattiin, havaitsemasi molekyyliin tai yhdisteisiin, se muodostaa entsyymi-substraattikompleksin. Ne eivät suoraan vaikuta siihen, kuinka paljon reagenssista tai tuoteyhdisteistä sinulla on, ja ne riippuvat myös muista tekijöistä, kuten entsyymin pitoisuudesta, lämpötilan pH: sta ja lujuudesta ionisten sidosten välillä.
KCAT-yhtälö
Reaktionopeuden avulla voit kirjoittaa yhtälöitä sen määrittämiseksi, kuinka monta määrää reagensseja johtaa kuinka paljon tuotteita sinulla on. Perusreaktiota varten xA + yB → zC (eli muuntaa x moolia kanssa y moolia B saannot z moolia C), nopeusyhtälö olisi r = k m x n_reaktionopeudelle _r, korkovakio K ja molaariset pitoisuudet ja B suluilla merkitty. M ja n ovat eksponentteja, jotka määrität kokeilla, jotka mittaavat reaktion nopeuden. F
Entsyymikatalysoidun reaktion erityistapauksessa lähtönopeus v0 on v0 = kkissa/ Km lähtöreaktionopeudelle v0. Tämä nopeus kertoo katalyytin nopeuden tässä Kkissa kaava. Km on Michaelis-Menten vakio, jonka voit joko mitata kokeellisesti tai laskea substraattikonsentraatioksi puolella suurimmasta nopeudesta.
Vakio saa nimensä Michaelis-Menten-yhtälö v0 = vmax x / (Km + ) substraattipitoisuudelle ja suurin nopeus vmax kertoo kuinka nopea entsymaattinen reaktio. Kun lasket Kkissa, voit myös kirjoittaa v0 = kkissa x x / Km reaktionopeuden yleisenä menetelmänä entsyymi- ja substraattipitoisuuksille ja vastaavasti.
Muut KCAT-yhtälömenetelmät
Näiden eriyhtälöiden avulla voit käyttää sopivinta mitä tahansa tarkoitukseen varten, olipa sen bakteerien lisääntymisnopeus vai polttoaineiden ja kaasun välinen syttymisnopeus. Voit jopa käyttää näitä yhtälöitä yhdistämällä molemmat kokeelliset havainnot teoreettisiin malleihin ja laskelmiin. Voit oppia Michaelis Menten -yhtälömenetelmien merkityksestä näillä eri tavoilla määritellä reaktionopeus.
Kkissa yhtälö on perusta luomiselle bioreaktorit. Nämä ovat järjestelmiä, jotka antavat mikro-organismien kasvaa optimaalisessa ympäristössä, joka pystyy tuottamaan mahdollisimman paljon tuotetta. Bioreaktoria käytetään jopa käymisen avulla valmistettujen ruokien valmistukseen joissakin Aasian maissa.
Sen merkitys on yleensä erittäin vaikea tai mahdoton Km ilman lisätietoja. Tutkijat käyttävät suhdetta kcat / Km mitata kuinka spesifisesti ja tehokkaasti entsyymi sitoutuu substraattiin. Tämä suhde, joka tunnetaan spesifisyysvakiona KSP, voit uudistaa Michaelis-Menten-yhtälön seuraavasti: v = kSP/ (1 + kSP/ kkissa) mitata tarkempia arvoja KSP.