Sisältö
Biologisissa reaktioissa entsyymit toimivat paljon kuin katalyytit, tarjoamalla vaihtoehtoisia reaktioreittien reaktioita ja nopeuttamaan koko prosessia. Entsyymi toimii substraatissa ja sen kyky lisätä reaktion nopeutta riippuu siitä, kuinka hyvin se sitoutuu substraattiin. Michaelis-vakio, jota merkitään K: llaM, on entsyymi / substraatin affiniteetin mitta. Pienempi arvo osoittaa tiukempaa sitoutumista, mikä tarkoittaa, että reaktio saavuttaa maksiminopeudensa pienemmässä konsentraatiossa. KM on samat yksiköt kuin substraatin pitoisuus ja on yhtä suuri kuin substraatin konsentraatio, kun reaktion nopeus on puolella sen maksimiarvosta.
Michaelis-Menten-tontti
Entsyymikatalysoidun reaktion nopeus on substraatin pitoisuuden funktio. Jotta saadaan kuvaaja tietylle reaktiolle, tutkijat valmistavat useita näytteitä substraatista eri konsentraatioissa ja kirjaavat tuotteen muodostumisnopeuden jokaiselle näytteelle. Nopeuden kuvaaja (V) vs. pitoisuus () tuottaa käyrän, joka kiipeää nopeasti ja tasoittuu suurimmalla nopeudella, joka on kohta, jossa entsyymi toimii niin nopeasti kuin pystyy. Tätä kutsutaan kylläisyyden kuvaajaksi tai Michaelis-Menten-kuvaajaksi.
Michaelis-Menten-kuvaajan määrittelevä yhtälö on:
V = (Vmax ) ÷ (KM +, tämä yhtälö pienenee arvoon V = Vmax ÷ 2, joten KM on yhtä suuri kuin substraatin pitoisuus, kun nopeus on puoli sen maksimiarvosta. Tämän avulla K: n lukeminen on teoreettisesti mahdollistaM pois kaaviosta. Vaikka on mahdollista lukea KM Michaelis-Menten-juonesta, se ei ole helppoa tai välttämättä tarkkaa. Vaihtoehto on piirtää Michaelis-Menten-yhtälön vastavuoro, joka on (kun kaikki termit on järjestetty uudelleen): 1 / V = {KM/ (Vmax ×)} + (1 / Vmax) Tämän yhtälön muoto on y = mx + b, missä Tämä on yhtälö, jota biokemistit yleensä käyttävät K: n määrittämiseenM. He valmistavat erilaisia substraattipitoisuuksia (koska se on suora, ne tarvitsevat teknisesti vain kahta), kuvaavat tulokset ja lukevat K: nM suoraan kaaviosta.Lineweaver-Burk-tontti