Sisältö
Entsyymit ovat biologisten järjestelmien proteiineja, jotka auttavat nopeuttamaan reaktioita, jotka muuten tapahtuisivat paljon hitaammin kuin ilman entsyymin apua. Sellaisenaan ne ovat eräänlainen katalyytti. Muilla ei-biologisilla katalyytteillä on merkitystä teollisuudessa ja muualla (esimerkiksi kemialliset katalyytit auttavat bensiinin palamisessa parantamaan kaasukäyttöisten moottorien ominaisuuksia). Entsyymit ovat kuitenkin ainutlaatuisia katalyyttisen vaikutuksen mekanismissaan. Ne toimivat alentamalla reaktion aktivointienergiaa muuttamatta reagoivien aineiden (kemiallisen reaktion syöttöt) tai tuotteiden (ulostulot) energiatiloja. Sen sijaan ne luovat käytännössä tasaisemman reitin reagensseista tuotteisiin vähentämällä "sijoitetun" energian määrää, jotta "tuotto" saadaan tuotteiden muodossa.
Koska entsyymien rooli ja se tosiseikka, että monia näistä luonnossa esiintyvistä proteiineista on valittu ihmisen terapeuttiseen käyttöön (yksi esimerkki on laktaasi, entsyymi, joka auttaa maitosokerin sulamisessa, jota miljoonien ihmisten elimet eivät pysty tuottamaan), Ei ole yllättävää, että biologit ovat keksineet muodollisia välineitä arvioidakseen kuinka hyvin tietyt entsyymit tekevät työnsä tietyissä tunnetuissa olosuhteissa - toisin sanoen määrittää niiden katalyyttisen tehokkuuden.
Entsyymin perusteet
Tärkeä entsyymien ominaisuus on niiden spesifisyys. Entsyymit, yleisesti ottaen, katalysoivat vain yhtä sadoista biokemiallisista aineenvaihdunnan reaktioista, jotka esiintyvät ihmiskehossa jatkuvasti. Siten tiettyä entsyymiä voidaan pitää lukkona ja spesifinen yhdiste, jolla se toimii, nimeltään substraatti, voidaan verrata avaimeen. Entsyymin osa, jonka kanssa substraatti on vuorovaikutuksessa, tunnetaan entsyymin aktiivisena paikkana.
Entsyymit, kuten kaikki proteiinit, koostuvat aminohappojen pitkistä juosteista, joita ihmisen järjestelmissä on noin 20. Entsyymien aktiiviset kohdat koostuvat siis yleensä aminohappotähteistä tai tietyn aminohapon kemiallisesti epätäydellisistä palasista, joista saattaa puuttua protoni tai muu atomi ja joiden seurauksena on nettovaraus.
Entsyymit, kriittisesti, eivät muutu reaktioissa, joita ne katalysoivat - ainakaan ei reaktion päätyttyä. Mutta niissä tapahtuu väliaikaisia muutoksia itse reaktion aikana, mikä on välttämätön toiminto, jotta käsillä oleva reaktio voi edetä. Lukko-ja -näppäimen analogian edelleen kuljettamiseksi, kun substraatti "löytää" tietyn reaktion edellyttämän entsyymin ja sitoutuu entsyymien aktiiviseen kohtaan ("avaimen lisäys"), entsyymi-substraattikompleksi muuttuu ("avaimen kääntö") "), joka johtaa vasta muodostetun tuotteen vapautumiseen.
Entsyymikinetiikka
Substraatin, entsyymin ja tuotteen vuorovaikutus tietyssä reaktiossa voidaan esittää seuraavasti:
E + S ⇌ ES → E + PTässä, E edustaa entsyymiä, S on substraatti, ja P on tuote. Siten voit kuvitella prosessia löysästi samanlaisena kuin mallinmuotoinen savi (S) tulee täysin muodostettu kulho (P) ihmisen käsityöläisen (E). Käsityöläisten käsiä voidaan ajatella olevan "entsyymin" aktiivinen paikka, jonka tämä henkilö edustaa. Kun kerrostunut savi "sitoutuu" ihmisten käsiin, ne muodostavat hetkeksi "kompleksin", jonka aikana savi muovataan erilaiseen ja ennalta määrättyyn muotoon sen käden vaikutuksesta, johon se on liitetty (ES). Sitten kun kulho on täysin muotoiltu eikä työtä tarvita enää, kädet (E) vapauta kulho (P), ja prosessi on valmis.
Tarkastellaan nyt yllä olevan kaavion nuolia. Huomaat, että askel välillä E + S ja ES Siinä on nuolet, jotka liikkuvat molemmissa suunnissa, mikä viittaa siihen, että aivan kuten entsyymi ja substraatti voivat sitoutua toisiinsa muodostaen entsyymi-substraattikompleksin, tämä kompleksi voi dissosioitua toiseen suuntaan vapauttaakseen entsyymin ja sen substraatin alkuperäisissä muodoissaan.
Yksisuuntainen nuoli ES ja Ptoisaalta osoittaa, että tuote P ei koskaan liittyisi spontaanisti entsyymiin, joka on vastuussa sen luomisesta. Tämä on järkevää entsyymien aiemmin todetun spesifisyyden valossa: Jos entsyymi sitoutuu tiettyyn substraattiin, niin se ei myöskään sitoudu saatuun tuotteeseen tai muuten entsyymi olisi sitten spesifinen kahdelle substraatille eikä siten ollenkaan spesifinen. Myös terveen järjen näkökulmasta ei olisi mitään syytä annetulle entsyymille saada tietty reaktio toimimaan suotuisammin molemmat suuntiin; tämä olisi kuin auto, joka rullaa sekä ylämäkeen että alamäkeen yhtä helposti.
Arvioi vakioita
Ajattele edellisen osan yleistä reaktiota kolmen eri kilpailevan reaktion summana, jotka ovat:
1) ; E + S → ES 2) ; ES → E + S 3) ; ES → E + PJokaisella näistä yksittäisistä reaktioista on oma nopeusvakio, mittari siitä, kuinka nopeasti tietty reaktio etenee. Nämä vakiot ovat spesifisiä tietyille reaktioille, ja ne on kokeellisesti määritetty ja todennettu lukuisten erilaisten substraatti plus entsyymi- ja entsyymi-substraattikompleksi-plus-tuoteryhmien joukkoon. Ne voidaan kirjoittaa monin tavoin, mutta yleensä yllä olevan reaktion 1) nopeusvakio ilmaistaan muodossa K1, 2) as K-1, ja 3) kuin K2 (tämä on joskus kirjoitettu Kkissa).
Michaelis-vakio ja entsyymitehokkuus
Sukellumatta laskentaan, joka tarvitaan joidenkin seuraavien yhtälöiden saamiseksi, voit todennäköisesti nähdä, että nopeus, jolla tuote kertyy, von tämän reaktion nopeusvakion funktio, K2, ja pitoisuus ES läsnä ilmaistuna. Mitä suurempi nopeusvakio ja mitä enemmän substraatti-entsyymikompleksia on läsnä, sitä nopeammin reaktion lopullinen tuote kertyy. Siksi:
v = k_2Muista kuitenkin, että tuotteen luomisen lisäksi kaksi muuta reaktiota P esiintyy samanaikaisesti. Yksi näistä on ES sen komponenteista E ja S, kun taas toinen on sama reaktio käänteisesti. Kun otetaan kaikki nämä tiedot yhteen ja ymmärretään, että ES on sama kuin sen katoamisaste (kahdella vastakkaisella prosessilla), sinulla on
k_1 = k_2 + k _ {- 1}Jakamalla molemmat termit K1 saannot
= {(k_2 + k _ {- 1}) yläpuolella {1pt} k_1}Koska kaikki "K"tämän yhtälön termit ovat vakioita, ne voidaan yhdistää yhdeksi vakiona, KM:
K_M = {(k_2 + k _ {- 1}) yläpuolella {1pt} k_1}Tämä sallii yllä olevan yhtälön kirjoittamisen
= K_MKM tunnetaan Michaelis-vakiona. Tätä voidaan pitää mittana, kuinka nopeasti entsyymi-substraattikompleksi katoaa yhdistämällä sitoutumattomuutta ja uuden tuotteen muodostumista.
Palataan takaisin tuotteen muodostumisnopeuden yhtälöön, v = K2, korvaaminen antaa:
v = Bigg ({k_2 yläpuolella {1pt} K_M} Bigg)Lauseke suluissa, K2/KM, tunnetaan spesifisyysvakiona _, _, jota kutsutaan myös kineettiseksi tehokkuudeksi. Tämän kaiken ärsyttävän algebran jälkeen sinulla on vihdoin ilmaisu, joka arvioi tietyn reaktion katalyyttisen tehokkuuden tai entsyymitehokkuuden. Voit laskea vakion suoraan entsyymipitoisuudesta, substraatin pitoisuudesta ja tuotteen muodostumisnopeudesta järjestämällä uudelleen:
Bigg ({k_2 yläpuolella {1pt} K_M} Bigg) = {v yläpuolella {1pt}}